Метод восстановления внеклеточного матрикса с помощью заместительной коллагенотерапии препаратом Linerase
Компоненты дермы, включая фибробласты, коллаген, эластические волокна, гликозаминогликаны и протеогликаны, претерпевают значительные изменения во время внутренних и внешних процессов старения. Предыдущие исследования показали, что повышенная деградация и снижение биосинтеза коллагена приводит к «чистому дефициту» коллагена, что характеризуется такими клиническим изменениям, как появление морщин и потеря эластичности кожи. Фибробласты представляют собой резидентные клетки дермы и отличаются от мезенхимальных клеток. Они ответственны за синтез и деградацию волокнистых и аморфных белков внеклеточного матрикса (ВКМ). Их функция и взаимодействие с окружающей средой важны для понимания молекулярного механизма старения кожи. В молодой коже фибробласты прикрепляются к окружающему интактному ВКМ, который в основном состоит из коллагена I типа. Такое прилегание позволяет фибробластам оказывать механическое воздействие на окружающий ВКМ, а также распространяться и сохранять нормальную удлиненную форму. В стареющей коже прикрепление фибробластов нарушается из-за прогрессирующей деградации ВКМ, что приводит к уменьшению размера фибробластов, уменьшению удлинения и коллапсу морфологии. Исходя из полученных данных, следует предположить, что функцию фибробластов в коже можно стимулировать путем усиления структурной поддержки ВКМ. В этом случае рационально использовать заместительную коллагенотерапию. В данной статье описан механизм действия заместительной коллагенотерапии препаратом Linerase и представлены клинические случаи сочетанных методов аппаратной и инъекционной косметологии.Моржанаева М.А., Свечникова Е.В.
Ключевые слова
внеклеточный матрикс
заместительная коллагенотерапия
Linerase
лошадиный коллаген I типа
металлопротеиназы
фибриллин
фибулин
трипептиды
микрофибриллярно-ассоциированные гликопротеины
Список литературы
1. Shin J.W., Kwon S.H., Choi J.Y., et al. Molecular mechanisms of dermal aging and antiaging approaches. Int J Mol Sci. 2019;20(9);2126. doi: 10.3390/ijms20092126.
2. Verma R.P., Hansch C. Matrix metalloproteinases (mmps): Chemical-biological functions and (q)sars. Bioorg Med Chem. 2007;15:2223–68. doi: 10.1016/j.bmc.2007.01.011.
3. Pittayapruek P., Meephansan J., Prapapan O., et al. Role of matrix metalloproteinases in photoaging and photocarcinogenesis. Int J Mol Sci. 2016;17:868. doi: 10.3390/ijms17060868.
4. Park J.E., Pyun H.B., Woo S.W., et al. The protective effect of kaempferia parviflora extract on uvb-induced skin photoaging in hairless mice. Photodermatol Photoimmunol Photomed. 2014;30:237–45. doi: 10.1111/phpp.12097.
5. Shaulian E., Karin M. Ap-1 as a regulator of cell life and death. Nat Cell Biol. 2002;4:E131–6. doi: 10.1038/ncb0502-e131.
6. Fisher G.J., Datta S.C., Talwar H.S., et al. Molecular basis of sun-induced premature skin ageing and retinoid antagonism. Nature. 1996;379:335–39. doi: 10.1038/379335a0.
7. Brennan M., Bhatti H., Nerusu K.C., et al. Matrix metalloproteinase-1 is the major collagenolytic enzyme responsible for collagen damage in uv-irradiated human skin. Photochem Photobiol. 2003;78:43–8. doi: 10.1562/0031-8655(2003)078<0043:MMITMC>2.0.CO;2.
8. Newby A.C. Dual role of matrix metalloproteinases (matrixins) in intimal thickening and atherosclerotic plaque rupture. Physiol Rev. 2005;85:1–31. doi: 10.1152/physrev.00048.2003.
9. Kobayashi Y. Langerhans’ cells produce type iv collagenase (mmp-9) following epicutaneous stimulation with haptens. Immunology. 1997;90:496–501. doi: 10.1046/j.1365-2567.1997.00212.x.
10. Nagase H., Visse R., Murphy G. Structure and function of matrix metalloproteinases and timps. Cardiovasc Res. 2006;69:562–73. doi: 10.1016/j.cardiores.2005.12.002.
11. Yokose U., Hachiya A., Sriwiriyanont P., et al. The endogenous protease inhibitor timp-1 mediates protection and recovery from cutaneous photodamage. J Invest Dermatol. 2012;132:2800–9. doi: 10.1038/jid.2012.204.
12. Stadtman E.R. Protein oxidation and aging Science. 1992;257:1220–24. doi: 10.1126/science.1355616.
13. Golden T.R., Hinerfeld D.A., Melov S. Oxidative stress and aging: Beyond correlation. Aging Cell. 2002;1:117–23. doi: 10.1046/j.1474-9728.2002.00015.x.
14. Kim J., Lee C.W., Kim E.K., et al. Inhibition effect of gynura procumbens extract on uv-b-induced matrix-metalloproteinase expression in human dermal fibroblasts. J Ethnopharmacol. 2011;137:427–33. doi: 10.1016/j.jep.2011.04.072.
15. Chiang H.M., Chen H.C., Chiu H.H., et al. Neonauclea reticulata (havil.) merr stimulates skin regeneration after uvb exposure via ros scavenging and modulation of the mapk/mmps/collagen pathway. Evid Based Complement Altern Med. 2013;2013:324864. doi: 10.1155/2013/324864.
16. Quan T., Shao Y., He T., Voorhees J.J., Fisher G.J. Reduced expression of connective tissue growth factor (ctgf/ccn2) mediates collagen loss in chronologically aged human skin. J Investig Dermatol. 2010;130:415–24. doi: 10.1038/jid.2009.224.
17. Choi Y.J., Moon K.M., Chung K.W., et al. The underlying mechanism of proinflammatory nf-kappab activation by the mtorc2/akt/ikkalpha pathway during skin aging. Oncotarget. 2016;7:52685–94. doi: 10.18632/oncotarget.10943.
18. Vicentini F.T., He T., Shao Y., et al. Quercetin inhibits uv irradiation-induced inflammatory cytokine production in primary human keratinocytes by suppressing nf-kappab pathway. J Dermatol Sci. 2011;61:162–68. doi: 10.1016/j.jdermsci.2011.01.002.
19. Lee Y.R., Noh E.M., Han J.H., et al. Brazilin inhibits uvb-induced mmp-1/3 expressions and secretions by suppressing the nf-kappab pathway in human dermal fibroblasts. Eur J Pharmacol. 2012;674:80–6. doi: 10.1016/j.ejphar.2011.10.016.
20. Varga J., Rosenbloom J., Jimenez S.A. Transforming growth factor beta (tgf beta) causes a persistent increase in steady-state amounts of type i and type iii collagen and fibronectin mrnas in normal human dermal fibroblasts. Biochem J. 1987;247:597–604. doi: 10.1042/bj2470597.
21. Sun Z.W., Hwang E., Lee H.J., et al. Effects of galla chinensis extracts on uvb-irradiated mmp-1 production in hairless mice. J Nat Med. 2015;69:22–34. doi: 10.1007/s11418-014-0856-6.
22. Hwang E., Lee D.G., Park S.H., et al. Coriander leaf extract exerts antioxidant activity and protects against uvb-induced photoaging of skin by regulation of procollagen type i and mmp-1 expression. J Med Food. 2014;17:985–95. doi: 10.1089/jmf.2013.2999.
23. Chen B., Li R., Yan N., et al. Astragaloside iv controls collagen reduction in photoaging skin by improving transforming growth factor-beta/smad signaling suppression and inhibiting matrix metalloproteinase-1. Mol Med Rep. 2015;11:3344–48. doi: 10.3892/mmr.2015.3212.
24. He T., Quan T., Shao Y., et al. Oxidative exposure impairs tgf-beta pathway via reduction of type ii receptor and smad3 in human skin fibroblasts. Age (Dordr). 2014;36:9623. doi: 10.1007/s11357-014-9623-6.
25. Cole M.A., Quan T., Voorhees J.J., Fisher G.J. Extracellular matrix regulation of fibroblast function: Redefining our perspective on skin aging. J Cell Commun Signal. 2018;12:35–43. doi: 10.1007/s12079-018-0459-1.
26. Fisher G.J., Shao Y., He T., et al. Reduction of fibroblast size/mechanical force down-regulates tgf-beta type ii receptor: Implications for human skin aging. Aging Cell. 2016;15:67–76. doi: 10.1111/acel.12410.
27. Fisher G.J., Quan T., Purohit T., et al. Collagen fragmentation promotes oxidative stress and elevates matrix metalloproteinase-1 in fibroblasts in aged human skin. Am J Pathol. 2009;174:101–14. doi: 10.2353/ajpath.2009.080599.
28. Amano S. Characterization and mechanisms of photoageing-related changes in skin. Damages of basement membrane and dermal structures. Exp Dermatol. 2016;25(Suppl. 3):14–9. doi: 10.1111/exd.13085.
29. Doubal S., Klemera P. Visco-elastic response of human skin and aging. J Am Aging Assoc. 2002;25:115–17. doi: 10.1007/s11357-002-0009-9.
30. Naylor E.C., Watson R.E., Sherratt M.J. Molecular aspects of skin ageing. Maturitas. 2011;69:249–56. doi: 10.1016/j.maturitas.2011.04.011.
31. Weihermann A.C., Lorencini M., Brohem C.A., de Carvalho C.M. Elastin structure and its involvement in skin photoageing. Int J Cosmet. Sci. 2017;39:241–47. doi: 10.1111/ics.12372.
32. Rossetti D., Kielmanowicz M.G., Vigodman S., et al. A novel anti-ageing mechanism for retinol: Induction of dermal elastin synthesis and elastin fibre formation. Int J Cosmet Sci. 2011;33:62–9. doi: 10.1111/j.1468-2494.2010.00588.x.
33. Noblesse E., Cenizo V., Bouez C., et al. Lysyl oxidase-like and lysyl oxidase are present in the dermis and epidermis of a skin equivalent and in human skin and are associated to elastic fibers. J Investig Dermatol. 2004;122:621–30. doi: 10.1111/j.0022-202X.2004.22330.x.
34. Kielty C.M., Sherratt M.J., Shuttleworth C.A. Elastic fibres. J Cell Sci. 2002;115:2817–28. doi: 10.1242/jcs.115.14.2817.
35. Sherratt M.J. Tissue elasticity and the ageing elastic fibre. Age (Dordr). 2009;31:305–25. doi: 10.1007/s11357-009-9103-6.
36. Ramirez F., Carta L., Lee-Arteaga S., et al. Fibrillin-rich microfibrils – Structural and instructive determinants of mammalian development and physiology. Connect Tissue Res. 2008;49:1–6. doi: 10.1080/03008200701820708.
37. Dahlback K., Ljungquist A., Lofberg H., et al. Fibrillin immunoreactive fibers constitute a unique network in the human dermis: Immunohistochemical comparison of the distributions of fibrillin, vitronectin, amyloid p component, and orcein stainable structures in normal skin and elastosis. J Investig Dermatol. 1990;94:284–91. doi: 10.1111/1523-1747.ep12874430.
38. Yanagisawa H., Davis E.C., Starcher B.C., et al. Fibulin-5 is an elastin-binding protein essential for elastic fibre development in vivo. Nature. 2002;415:168–71. doi: 10.1038/415168a.
39. Langton A.K., Sherratt M.J., Griffiths C.E., Watson R.E. Differential expression of elastic fibre components in intrinsically aged skin. Biogerontology. 2012;13:37–48. doi: 10.1007/s10522-011-9332-9.
40. Ashworth J.L., Murphy G., Rock M.J., et al. Fibrillin degradation by matrix metalloproteinases: Implications for connective tissue remodelling. Biochem J. 1999;340:171–81.
41. Chakraborti S., Mandal M., Das S., et al. Regulation of matrix metalloproteinases: An overview. Mol Cell Biochem. 2003;253:269–85. doi: 10.1023/a:1026028303196.
42. Ryu J., Park S.J., Kim I.H., et al. Protective effect of porphyra-334 on uva-induced photoaging in human skin fibroblasts. Int J Mol Med. 2014;34:796–803. doi: 10.3892/ijmm.2014.1815.
43. Chung J.H., Seo J.Y., Lee M.K., et al. Ultraviolet modulation of human macrophage metalloelastase in human skin in vivo. J Investig Dermatol. 2002;119:507–12. doi: 10.1046/j.1523-1747.2002.01844.x.
44. Imokawa G., Ishida K. Biological mechanisms underlying the ultraviolet radiation-induced formation of skin wrinkling and sagging i: Reduced skin elasticity, highly associated with enhanced dermal elastase activity, triggers wrinkling and sagging. Int J Mol Sci. 2015;16:7753–75. doi: 10.3390/ijms16047753.
45. Cenizo V., Andre V., Reymermier C., et al. Loxl as a target to increase the elastin content in adult skin: A dill extract induces the loxl gene expression. Exp Dermatol. 2006;15:574–81. doi: 10.1111/j.1600-0625.2006.00442.x.
46. Kohl E., Steinbauer J., Landthaler M., Szeimies R.M. Skin ageing. J Eur Acad Dermatol Venereol. 2011;25:873–84. doi: 10.1111/j.1468-3083.2010.03963.x.
47. Taylor K.R., Gallo R.L. Glycosaminoglycans and their proteoglycans: Host-associated molecular patterns for initiation and modulation of inflammation. FASEB J. 2006;20:9–22. doi: 10.1096/fj.05-4682rev.
48. Oh J.H., Kim Y.K., Jung J.Y., et al. Changes in glycosaminoglycans and related proteoglycans in intrinsically aged human skin in vivo. Exp Dermatol. 2011;20:454–56. doi: 10.1111/j.1600-0625.2011.01258.x.
49. Lee D.H., Oh J.H., Chung J.H. Glycosaminoglycan and proteoglycan in skin aging. J Dermatol Sci. 2016;83:174–81. doi: 10.1016/j.jdermsci.2016.05.016.
50. Anderegg U., Simon J.C., Averbeck M. More than just a filler – The role of hyaluronan for skin homeostasis. Exp Dermatol. 2014;23:295–303. doi: 10.1111/exd.12370.
51. Humbert P.G., Haftek M., Creidi P., et al. Topical ascorbic acid on photoaged skin. Clinical, topographical and ultrastructural evaluation: Double-blind study vs. Placebo. Exp Dermatol. 2003;12:237–44. doi: 10.1034/j.1600-0625.2003.00008.x.
52. Oh J.H., Kim Y.K., Jung J.Y., et al. Intrinsic aging- and photoaging-dependent level changes of glycosaminoglycans and their correlation with water content in human skin. J Dermatol Sci. 2011;62:192–201. doi: 10.1016/j.jdermsci.2011.02.007.
53. Tobiishi M., Sayo T., Yoshida H., et al. Changes in epidermal hyaluronan metabolism following uvb irradiation. J Dermatol Sci. 2011;64:31–8. doi: 10.1016/j.jdermsci.2011.06.006.
54. Tzellos T.G., Klagas I., Vahtsevanos K., et al. Extrinsic ageing in the human skin is associated with alterations in the expression of hyaluronic acid and its metabolizing enzymes. Exp Dermatol. 2009;18:1028–35. doi: 10.1111/j.1600-0625.2009.00889.x.
55. Maytin E.V. Hyaluronan: More than just a wrinkle filler. Glycobiology. 2016;26:553–59. doi: 10.1093/glycob/cww033.
56. Li Y., Liu Y., Xia W., et al. Age-dependent alterations of decorin glycosaminoglycans in human skin. Sci Rep. 2013;3:2422. doi: 10.1038/srep02422.
57. Свечникова Е.В., Моржанаева М.А., Горская А.А. Аминокислотно-заместительная терапия как подготовка и усиление эффективности коллагеностимулирующих методов. Фарматека. 2023;30(8):83–90.
Об авторах / Для корреспонденции
Автор для связи: Елена Владимировна Свечникова, д.м.н., заведующая отделением дерматовенерологии и косметологии, Поликлиника № 1 Управления делами Президента РФ; профессор кафедры кожных и венерических болезней, Российский биотехнологический университет; Москва, Россия; elene-elene@bk.ru
ORCID:
М.А. Моржанаева (M.A. Morzhanaeva), https://orcid.org/0000-0001-8657-9559
Е.В. Свечникова (E.V. Svechnikova), https://orcid.org/0000-0002-5885-4872
Также по теме
